Anatomi-Lexikon

Trypsin

introduktion

Trypsin är ett enzym som produceras i bukspottkörteln och är av stor betydelse för matsmältningen. Det aktiverar andra matsmältningsenzymer från bukspottkörteln i tarmen, vilket i sin tur bryter ner proteiner som intas med mat. Dessa kan sedan absorberas under den fortsatta passagen genom tarmen. Således, som en aktivator för olika matsmältningsenzymer, är trypsin viktigt för absorptionen av proteiner.

Uppgifter och funktion - hur fungerar trypsin?

Trypsin produceras i bukspottkörteln (bukspottkörteln) och som enzym ansvarar för att aktivera andra matsmältningsenzymer från bukspottkörteln. Dessa är huvudsakligen chymotrypsin, elastas och karboxypeptidas. Trypsin utlöser således en aktiveringskaskad som är av avgörande betydelse för matsmältningen av proteiner. En brist leder därför till allvarliga störningar i kroppen och framför allt i tjocktarmen till förruttnelse.

läs också:

Chymotrypsin
Karboxypeptidas

Enzymerna som trypsin aktiverar kan i sin tur hugga upp proteiner från maten och bryta ner dem i så kallade oligopeptider. Dessa kan i sin tur lättare absorberas i tunntarmen och transporteras till olika delar av kroppen via cirkulationen. Kroppen behöver proteinkomponenterna från maten främst för att bygga sina egna proteiner från dem. Dessa används till exempel för kroppsstrukturen i form av hud, bindväv, muskler eller ben. Men kroppen behöver också proteiner som hormoner, antikroppar för immunsystemet eller för att transportera syre.

Som ett enzym har trypsin specifika egenskaper när det gäller hur det bryter ner proteiner. Det är ett så kallat endopeptidas, vilket innebär att det delar peptidbindningar, dvs. bindningarna mellan enskilda aminosyror (som utgör en peptid eller protein) i proteinet.

Förutom dess huvudfunktion i matsmältningen kan trypsin också minska smärta som uppträder, till exempel i samband med artrit.
Det spelar också en roll i nedbrytningen av olika komplex vid autoimmuna sjukdomar och kan förhindra överdriven ansamling av blodplättar. Det senare händer eftersom trypsin aktiverar andra enzymer, såsom plasmin, som i sin tur löser upp fibrin och därmed lossar det vidhäftande nätverket av blodplättar.

Vad är trypsinogen?

Trypsin är ett enzym som tenderar att bryta ner andra proteiner. Det är därför viktigt att denna funktion inte träder i kraft på tillverkningsstället, dvs. bukspottkörteln. För att förhindra detta produceras trypsin i en inaktiv föregångare. Denna föregångare är också känd som proenzym och, i fallet med trypsin, är det trypsinogen.

Läs mer om ämnet här: Trypsinogen

När du äter frigörs den inaktiva föregångaren trypsinogen från bukspottkörteln och aktiveras i tunntarmen. Detta görs av ett annat enzym som kallas enteropeptidas. Delar av trypsinogen delas av, vilket skapar den aktiva formen trypsin.

Vid diagnos av vissa sjukdomar, såsom cystisk fibros, är det viktigt att mäta trypsinnivån i människokroppen. För detta ändamål kan mängden trypsinogen i kroppen också bestämmas, eftersom detta är direkt relaterat till mängden tillgängligt trypsin.

Du kanske också är intresserad av: Cystisk fibros

Vad är antitrypsin?

Antitrypsin är en så kallad proteashämmare. Detta innebär att antitrypsin kan förhindra att trypsin gör sitt jobb och bryter ner proteiner. Detta är särskilt viktigt för att bryta ner proteiner i blodet.

Lära sig mer om: Alfa-1 antitrypsin

Antitrypsin kallas vanligtvis alfa-1-antitrypsin eftersom det kan detekteras i en detektionsmetod (proteinelektrofores) i den så kallade alfa-1-fraktionen. Det är till stor del tillverkat i levern och är viktigt för att förhindra överdriven inflammation i kroppen genom att blockera olika enzymer såsom trypsin, plasmin eller trombin. I händelse av brist uppstår följaktligen allvarlig försämring av levern, men också av lungorna.

Du kanske också är intresserad av: Alpha-1 antitrypsinbrist

Trypsin-hämmare

Trypsinhämmare är peptider som hindrar trypsin från att utveckla dess effekt i tarmen eller begränsa den. Trypsin är blockerat och kan inte göra sitt jobb som en aktivator av andra matsmältningsenzymer i tarmen.

Trypsinhämmare finns i en mängd olika livsmedel. En välkänd representant är sojabönor som innehåller trypsinhämmare i sin råa form. När man konsumerar råa sojabönor kan proteinsmältningen i tarmen störas. För att förhindra detta bör sojabönorna kokas innan de konsumeras, eftersom detta inaktiverar trypsinhämmare. När det gäller sojamjöl bör det säkerställas att det har gått igenom en rostningsprocess, eftersom detta också gör trypsininhibitorerna ofarliga. Annars kan matsmältningsproblem uppstå.

Läs vidare nedan: Matsmältningsproblem

Laboratorievärden för trypsin

Standardvärde

Ett blodprov krävs för att bestämma trypsinnivån. Från detta kan mängden trypsin som finns närvarande bestämmas i ett medicinskt laboratorium.

Hos en frisk person är värdet mellan 10 och 57 μg per liter blod.

Som regel bestäms trypsinnivån om det finns en misstanke om att en akut inflammation i bukspottkörteln, dvs. pankreatit, kan förekomma. För detta bör dock andra parametrar, såsom elastasvärdet, också bestämmas.

Trypsin ökade

Om nivån av trypsin i blodet ökar betyder det att antingen en överdriven mängd av matsmältningsenzymen frigörs från bukspottkörteln eller så utsöndras för lite trypsin från kroppen efter att dess funktion har utförts.

Överdriven utsöndring av trypsin kan orsakas av en akut inflammation i bukspottkörteln, dvs. pankreatit. Det kan dock också vara ett återfall av en kronisk, dvs. långvarig, pankreatit. Vidare är en tumör i bukspottkörteln eller en cystisk pankreatisk fibros i samband med cystisk fibros möjliga orsaker. Om en av dessa sjukdomar misstänks bör ytterligare bukspottkörtelparametrar utvärderas för att klargöra.

En annan möjlig orsak till ökningen av trypsinnivåer är njursvikt. Denna sjukdom bör också förtydligas ytterligare av en läkare om det misstänks.

Läs mer på: Inflammation i bukspottkörteln

Trypsinbrist

Eftersom trypsin är en viktig del av aktiveringskaskaden för matsmältningsenzymer i tarmen leder en brist till otillräcklig matsmältning och absorption av proteiner från maten.
Bristen på absorption av matproteiner leder till viktminskning och bristsymptom på grund av brist på proteiner i människokroppen. Dessutom sker en så kallad tarmförruttning med en ansamling av kväveföreningar. Detta kan också kännas igen av köttfibrer i avföringen.

Vid vilket pH-värde fungerar trypsin bäst?

Trypsin, som de flesta andra matsmältningsenzymer, kan bara fungera ordentligt vid ett visst pH. Det optimala pH-området för trypsin är mellan 7 och 8 och motsvarar således pH-området hos en frisk person i tunntarmen. Om detta intervall ändras kan trypsin inte längre fungera tillräckligt och detta kan leda till att absorptionen av proteiner från maten störs.

Ta reda på mer om andra enzymer och vad de gör: Enzymernas roll i människokroppen

Tillverkning av trypsin

Trypsin tillverkas, precis som många andra matsmältningsenzymer, i bukspottkörteln, eller mer exakt den exokrina delen av bukspottkörteln. Där frisätts den först som ett proenzym-trypsinogen och omvandlas sedan till en aktiv form i tunntarmen av enzymet entereopeptidas, vilket i sin tur kan aktivera ytterligare matsmältningsenzymer.