Anatomi-Lexikon

trypsin

introduktion

Trypsin är ett enzym som produceras i bukspottkörteln och är av stor betydelse för människans matsmältning. Det aktiverar andra matsmältningsenzymer från bukspottkörteln i tarmen, som i sin tur ytterligare bryter ner proteiner som intas med mat. Dessa kan sedan absorberas i den fortsatta förloppet av passagen genom tarmen. Trypsin är därför viktigt som aktivator för olika matsmältningsenzymer för resorption av proteiner.

Uppgifter och funktion - hur fungerar trypsin?

Trypsin produceras i bukspottkörteln (bukspottkörteln) och som ett enzym ansvarar för att aktivera andra matsmältningsenzymer från bukspottkörteln. Dessa är främst kymotrypsin, elastas och karboxipeptidas. Trypsin utlöser således en aktiveringskaskad som är av avgörande betydelse för matsmältning av proteiner. En brist leder därför till allvarliga störningar i kroppen och framför allt i tjocktarmen till försämring.

läs också:

chymotrypsin
karboxipeptidas

Enzymerna som aktiverar trypsin kan i sin tur bryta ner proteiner från mat och bryta ner dem i så kallade oligopeptider. Dessa kan sedan i sin tur lättare tas upp i tunntarmen och transporteras till olika delar av kroppen via cirkulationen. Kroppen behöver proteinkomponenterna från maten främst för att bygga sina egna proteiner från dem. Dessa används till exempel för kroppsstrukturen i form av hud, bindväv, muskler eller ben. Men kroppen behöver också proteiner som hormoner, antikroppar för immunsystemet eller för syretransport.

Som ett enzym har trypsin specifika egenskaper när det gäller hur det bryter ner proteiner. Det är ett så kallat endopeptidas, vilket betyder att det delar upp peptidbindningar, dvs bindningarna mellan enskilda aminosyror (som utgör en peptid eller protein) i proteinet.

Förutom dess huvudsakliga funktion i matsmältningen kan trypsin också minska smärta som uppstår, till exempel i samband med artrit.
Det spelar också en roll i uppdelningen av olika komplex vid autoimmuna sjukdomar och kan förhindra överdriven ansamling av blodplättar. Det senare händer eftersom trypsin aktiverar andra enzymer, såsom plasmin, som i sin tur löser upp fibrin och därmed lossar det vidhäftande nätverket av blodplättar

Vad är trypsinogen?

Trypsin är ett enzym som tenderar att bryta ner andra proteiner. Det är därför viktigt att denna funktion inte träder i kraft på tillverkningsorten, dvs. bukspottkörteln. För att förhindra detta produceras trypsin i ett inaktivt preliminärt stadium. Denna föregångare är också känd som pro-enzymet och, i fallet med trypsin, är trypsinogen.

Läs mer om ämnet här: trypsinogen

När man äter frisätts den inaktiva föregångaren trypsinogen från bukspottkörteln och aktiveras i tunntarmen. Detta görs av ett annat enzym som kallas enteropeptidas. Delar av trypsinogen delas upp, vilket skapar den aktiva formen trypsin.

När man diagnostiserar vissa sjukdomar, såsom cystisk fibros, är det viktigt att mäta trypsinnivån i människokroppen. Mängden trypsinogen i kroppen kan också bestämmas för detta ändamål, eftersom detta är direkt relaterat till mängden tillgängligt trypsin.

Du kanske också är intresserad av: Cystisk fibros

Vad är antitrypsin?

Antitrypsin är en så kallad proteashämmare. Detta innebär att antitrypsin kan förhindra trypsin från att fullgöra sin uppgift och bryta ner proteiner. Detta är särskilt viktigt för att bryta ner proteiner i blodet.

Lära sig mer om: Alpha-1 antitrypsin

Antitrypsin benämns vanligen alfa-1-antitrypsin, eftersom det kan detekteras i en detekteringsmetod (proteinelektrofores) i den så kallade alpha-1-fraktionen. Det är till stor del tillverkat i levern och är viktigt för att förhindra överdriven inflammation i kroppen genom att hämma olika enzymer såsom trypsin, plasmin eller trombin. I händelse av brist är det följaktligen allvarligt nedsatt lever, men också lungorna.

Du kanske också är intresserad av: Alpha-1 antitrypsinbrist

Trypsin-hämmare

Trypsin-hämmare är peptider som förhindrar trypsin från att utveckla sin effekt i tarmen eller begränsa den. Trypsin är blockerat och kan inte göra sitt jobb som en aktivator av andra matsmältningsenzymer i tarmen.

Trypsinhämmare finns i en mängd olika livsmedel. En välkänd representant är sojabönor som innehåller trypsininhibitorer i rå form. Vid konsumtion av råa sojabönor kan proteinsmältning i tarmen störas. För att förhindra detta bör sojabönorna kokas före konsumtion, eftersom detta inaktiverar trypsinhämmare. När det gäller sojabönmjöl bör det säkerställas att det har genomgått en rostningsprocess, eftersom detta också gör trypsininhibitorerna ofarliga. Annars kan matsmältningsproblem uppstå.

Läs vidare nedan: Matsmältningsproblem

Laboratorievärden för trypsin

Standardvärde

Ett blodprov krävs för att bestämma trypsinnivån. Från detta kan mängden närvarande trypsin bestämmas i ett medicinskt laboratorium.

Hos en frisk person är värdet mellan 10 och 57 μg per liter blod.

Som regel bestäms trypsinnivån om det finns en misstank att en akut inflammation i bukspottkörteln, dvs pankreatit, kan vara närvarande. För detta bör dock andra parametrar, såsom elastasvärdet, bestämmas.

Trypsin ökade

Om nivån av trypsin i blodet ökas, betyder detta att antingen en överdriven mängd av matsmältningsenzymet frigörs från bukspottkörteln eller att för lite trypsin utsöndras från kroppen efter dess funktion.

Överdriven utsöndring av trypsin kan orsakas av en akut inflammation i bukspottkörteln, dvs pankreatit. Det kan emellertid också vara ett återfall av kronisk, dvs långvarig pankreatit. En tumör i bukspottkörteln eller en cystisk bukspottkörtelfibros i samband med cystisk fibros är också möjliga orsaker. Om man misstänker en av dessa sjukdomar, bör ytterligare parametrar i bukspottkörteln bedömas för att förtydliga.

En annan möjlig orsak till ökningen av trypsinnivåer är njurinsufficiens. Denna sjukdom bör också klargöras ytterligare av en läkare om den misstänks.

Ta reda på mer på: Inflammation i bukspottkörteln

Trypsinbrist

Eftersom trypsin är en viktig del av aktiveringskaskaden för matsmältningsenzymer i tarmen, leder en brist till otillräcklig matsmältning och absorption av proteiner från maten.
Bristen på absorption av dietproteinerna leder till viktminskning och brist-symtom på grund av brist på proteiner i människokroppen. Dessutom finns det en så kallad tarmnedbrytning med en ansamling av kväveinnehållande föreningar. Detta kan också erkännas av köttfibrerna i avföringen.

Vid vilket pH-värde fungerar trypsin bäst?

Trypsin, som de flesta andra matsmältningsenzymer, kan bara fungera ordentligt vid ett visst pH. Det optimala pH-området för trypsin är mellan 7 och 8 och motsvarar således pH-intervallet hos en frisk person i tunntarmen. Om detta intervall förändras kan trypsin inte längre fungera tillräckligt och det kan leda till en störning av absorptionen av proteiner från mat.

Ta reda på andra enzymer och vad de gör: Enzyms roll i människokroppen

Produktion av trypsin

Liksom många andra matsmältningsenzymer tillverkas trypsin i bukspottkörteln, eller mer exakt den exokrina delen av bukspottkörteln. Där släpps det först som ett proenzym-trypsinogen och omvandlas sedan till en aktiv form i tunntarmen av enzymet entereopeptidas, som i sin tur kan aktivera ytterligare matsmältningsenzymer.